Comment calculer l'efficacité catalytique

Instructions

1. Notez le Km et kcat. Ces constantes sont déterminées expérimentalement, de sorte que vous devriez déjà avoir avant de commencer à essayer de calculer la constante de spécificité.

2. Rappelons que le Km représente (k-1 + k2) / k1, où k1 est la constante de vitesse pour la formation d'un complexe enzyme-substrat, k-1 est la constante de vitesse pour la dissolution de ce complexe, et k2 est la vitesse constante de formation de produit à partir du complexe enzyme-substrat. Une autre façon (et peut-être plus éclairante) pour définir km est tel que la concentration en substrat lorsque la réaction est en cours d'exécution à la moitié de la vitesse maximale. Si une enzyme a une grande Km, il faut beaucoup de substrat pour atteindre le taux maximal de l'enzyme, tandis qu'un petit Km signifie seulement un peu de substrat est nécessaire pour saturer l'enzyme disponible.

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   Rappelons que kcat est la constante de vitesse de l'étape limitant la vitesse dans la réaction catalysée par une enzyme. L'étape de limitation de vitesse est l'étape la plus lente ou le goulot d'étranglement qui détermine à quelle vitesse globale de la réaction peut fonctionner.

4. Diviser kcat par kilomètre pour obtenir la constante de spécificité. Par exemple, si kcat est de 600 secondes ^ -1 et Km est de 10 micromoles, puis l'efficacité catalytique est de 60 microM ^ -1 s ^ -1.

5. Notez que le taux de diffusion fixe une limite supérieure sur l'efficacité catalytique maximale, généralement de l'ordre de 10 ^ 8 à 10 ^ 9 M ^ -1 s ^ -1. Biochimistes disent parfois que d'une enzyme dont l'efficacité catalytique approche cette limite a atteint "la perfection catalytique".